Первичная структура белка. К настоящему времени расшифрована первичная структура десятков тысяч разных белков, что является несомненным достижением биохимии. Однако это число ничтожно мало, если учесть, что в природе около 1012 разнообразных белков. Под первичной структурой подразумевают порядок, последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Зная первичную структуру, местоположение каждого остатка аминокислоты, можно точно написать структурную формулу белковой молекулы, если она представлена одной полипептидной цепью.
Для определения первичной структуры полипептидной цепи в первую очередь методами гидролиза выясняют аминокислотный состав, точнее, соотношение каждой из 20 аминокислот в образце гомогенного полипептида. Затем приступают к определению химической природы концевых аминокислот полипептидной цепи, содержащей одну свободную NH2-группу и одну свободную СООН-группу.
Вторичная структура белка. Под вторичной структурой белка подразумевают конфигурацию полипептидной цепи, т. е свертывания, скручивания (складывание, упаковка) полипептидной цепи в спиральную или какую-либо другую конформацию. Процесс этот протекает не хаотично, а в соответствии с программой, заложенной в первичной структуре. Подробно изучены две основные конфигурации полипептидных цепей, отвечающих структурным требованиям и экспериментальным данным: α-спирали и β-структуры.
Благодаря исследованиям Л. Полинга наиболее вероятным типом строения глобулярных белков принято считать α-спираль (рис. 1). Закручивание полипептидной цепи происходит по часовой стрелке (правый ход спирали), что обусловлено L-аминокислотным составом природных белков. Движущей силой в возникновении α-спиралей (так же как и β-структур) является аминокислот к образованию водородных связей. В структуре α-спиралей открыт ряд закономерностей. На каждый виток (шаг) спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка. Шаг спирали (расстояние вдоль оси) равен 0,54 нм на виток, через 5 витков спирали (18 аминокислотных остатков) структурная конфигурация полипептидной цепи повторяется. Это означает, что период повторяемости (или идентичности) α-спиральной структуры составляет 2,7 нм.
Не все глобулярные белки спирализованы на всем протяжении полипептидной цепи. В молекуле белка α-спиральные участки чередуются с линейными. В частности, если α- и β-цепи гемоглобина спирализованы, например, на 75%, то лизоцима – на 42%, а пепсина – всего на 30%
.
Объяснение:
Надеюсь
Круговорот важнейшего элемента живого вещества — азота — охватывает все составные части геосферы и является одним из основных биогеохимических циклов, обеспечивающих поддержание жизни на нашей планете.
Азот — один из наиболее распространенных элементов на Земле. Его запасы в атмосфере нашей планеты составляют 4*1015 т. (78,09% — по объему; 65,6% — по массе).
Азот поступает на земную поверхность вместе с другими газами при извержениях (около 30 т., из них 8 т. на суше, 22 т. за счет подводного вулканизма), при процессах ионизации атмосферы. Соединения азота, синтезированные при ионизации атмосферы, попадают на Землю с осадками в количестве 22 млн. т. азота (над сушей) и 82 т. (над океаном) в год.
Газообразный азот возникает в результате реакции окисления аммиака, образующегося при извержении вулканов и разложении биологических отходов:
4NH3 + 3O2 => 2N2 + 6H2 O
Важнейшим источником поступления азота на земную поверхность является его биологическая фиксация — связывание молекулярного азота атмосферы в азотистые соединения различными микроорганизмами, в том числе клубеньковыми бактериями, живущими в симбиозе с бобовыми растениями.
Эти животные могут долго обходится без воды,от жиров они питаются.