Первичная структура белка. К настоящему времени расшифрована первичная структура десятков тысяч разных белков, что является несомненным достижением биохимии. Однако это число ничтожно мало, если учесть, что в природе около 1012 разнообразных белков. Под первичной структурой подразумевают порядок, последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Зная первичную структуру, местоположение каждого остатка аминокислоты, можно точно написать структурную формулу белковой молекулы, если она представлена одной полипептидной цепью.
Для определения первичной структуры полипептидной цепи в первую очередь методами гидролиза выясняют аминокислотный состав, точнее, соотношение каждой из 20 аминокислот в образце гомогенного полипептида. Затем приступают к определению химической природы концевых аминокислот полипептидной цепи, содержащей одну свободную NH2-группу и одну свободную СООН-группу.
Вторичная структура белка. Под вторичной структурой белка подразумевают конфигурацию полипептидной цепи, т. е свертывания, скручивания (складывание, упаковка) полипептидной цепи в спиральную или какую-либо другую конформацию. Процесс этот протекает не хаотично, а в соответствии с программой, заложенной в первичной структуре. Подробно изучены две основные конфигурации полипептидных цепей, отвечающих структурным требованиям и экспериментальным данным: α-спирали и β-структуры.
Благодаря исследованиям Л. Полинга наиболее вероятным типом строения глобулярных белков принято считать α-спираль (рис. 1). Закручивание полипептидной цепи происходит по часовой стрелке (правый ход спирали), что обусловлено L-аминокислотным составом природных белков. Движущей силой в возникновении α-спиралей (так же как и β-структур) является аминокислот к образованию водородных связей. В структуре α-спиралей открыт ряд закономерностей. На каждый виток (шаг) спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка. Шаг спирали (расстояние вдоль оси) равен 0,54 нм на виток, через 5 витков спирали (18 аминокислотных остатков) структурная конфигурация полипептидной цепи повторяется. Это означает, что период повторяемости (или идентичности) α-спиральной структуры составляет 2,7 нм.
Не все глобулярные белки спирализованы на всем протяжении полипептидной цепи. В молекуле белка α-спиральные участки чередуются с линейными. В частности, если α- и β-цепи гемоглобина спирализованы, например, на 75%, то лизоцима – на 42%, а пепсина – всего на 30%
.
Объяснение:
Надеюсь
Часть А
А1. 3)
А2. 4)
А3. 4)
А4. 1)
А5. 2)
А6. 1)
А7. 1)
А8. 4)
А9. 1)
Часть В
В1. 1); 2); 4); 5); 8);
В2. В плазме крови имеется белок фибриноген, который при свертывании крови превращается в нерастворимые нити фибрина.
В3. 1 - А; В;
2 - Б; Е; Д;
3 - Г;
В4. А); Д); Е); К); Л); Н); Г); с этого момента начинается малый круг кровообращения: Б); Ж); М); И); В);
В5. Б); В); Г; А;
В6. Ацетилхолин: тормозит работу сердца = Адреналин: усиливает работу сердца
В7. 1 - Б); Г); Е);
2 - А);
3 - В); Д;)
С1. Разбавлять растворы больших доз лекарственных средств необходимо из-за того, что при их быстром введение в большой концентрации возможно развитие гиперэргической реакции, повреждения стенок сосудов или отсутствия системного действия из-за быстрой аккумуляции препарата в близлежащих тканях.
Вариант 2
А1. 1);
А2. 3;
А3. 4;