Снизу
Объяснение:
Каждый фермент имеет свой температурный оптимум. У большинства ферментов тепло- кровных животных он лежит в интервале 37–40ºС. Повышение температуры выше 70ºС приводит к потере активности фермента. Фермент необратимо инактивируется вследствие денатурации белка. Понижение температуры, как и повышение, приводит сна- чала к уменьшению, а потом и к полной потере активности фер- мента. Но при низких температурах ферменты не разрушаются, поэтому при последующем повышении температуры их актив- ность восстанавливается (обратимая инактивация). Подавляющее большинство ферментов теплокровных живот- ных при 0ºС прекращают свою деятельность, т. е. теряют свою активность. В отличие от них ферменты хладнокровных живот- ных, в частности рыб, при такой температуре имеют достаточно высокую активность. Потеря их активности происходит при го- раздо более низкой температуре. Наибольшую устойчивость к действию низких температур проявляет фермент липаза, который вызывает гидролиз простых липидов (триглицеридов). Он теряет свою активность при температуре –25ºС. Активность ферментов меняется в зависимости от реакции среды. Для каждого фермента существуют оптимальные значения рН, при котором он проявляет максимальную активность. Так, для пепсина оптимальное значение рН = 1,5–2,5, в то время как трипсин при таких условиях полностью теряет гид- ролизовать белки. Оптимум его действия наступает при рН = 8–9. Влияние рН на скорость ферментативного катализа, так же как и влияние температуры, связано с их белковой природой. На скорость ферментативного катализа влияет также присут- ствие определенных веществ, которые могут и увеличивать актив- ность фермента (активаторы), и уменьшать ее (ингибиторы или парализаторы). Активаторы и ингибиторы влияют на активный центр фермента его образованию (активаторы) или блокированию (ингибиторы). Одно и то же вещество для одного фермента может быть активатором, а для другого – ингибитором. Ферменты могут находиться как в активной форме, так и в неак- тивной. Неактивная форма называется проферментом (зимогеном). В нем присутствует парализатор, блокирующий активный центр. Изучение влияния различных факторов на скорость фермен- тативного катализа проводят, используя ферменты.
Еще полвека назад размышления о происхождении жизни считались уделом «престарелых ученых, которые могут позволить себе просто сидеть в кресле и рассуждать». Сегодня экспериментальным изучением этой проблемы заняты сотни научных коллективов. Их впечатляющие успехи позволяют надеяться, что не за горами тот день, когда все этапы долгого и трудного пути от неживой материи к простейшему живому организму можно будет воспроизвести в лаборатории.
Из дарвиновской теории следовало, что сходство в строении организмов во многих случаях объясняется их происхождением от общего предка. Но для вывода о едином происхождении всего живого во времена Дарвина данных было еще недостаточно. Обосновать наличие у всех пород домашних голубей общего предка — дикого голубя — было сравнительно легко; труднее было сделать такой же вывод обо всём классе птиц; ну а для того, чтобы постулировать общее происхождение таких далеких друг от друга групп организмов, как животные и растения, в те времена нужно было обладать немалой научной смелостью. Однако Дарвин рискнул сделать этот шаг. В заключительной части «Происхождения видов» он отметил, что «...на основании принципа естественного отбора, сопровождаемого дивергенцией признаков, представляется вероятным, что от какой-нибудь подобной низкоорганизованной и промежуточной формы могли развиться как животные, так и растения; а если мы допустим это, мы должны допустить, что и все органические существа, когда-либо жившие на земле, могли произойти от одной первобытной формы»
Исследователям удалось подобрать несколько пар молекул РНК с каталитической активностью (рибозимов), которые успешно реплицируют (синтезируют копии) друг друга. В результате такой взаимной репликации популяция рибозимов может расти в геометрической прогрессии сколь угодно долго — для этого нужно только исправно снабжать растущую популяцию необходимыми «ресурсами», то есть исходными материалами для синтеза новых молекул РНК. За 30 часов популяция может в благоприятных условиях вырасти в 100 млн раз. Более того, заставив несколько разных пар размножающихся рибозимов конкурировать друг с другом за субстрат, исследователи вынудили их начать дарвиновскую эволюцию. В результате спонтанных мутаций и естественного отбора появились рекомбинантные рибозимы с повышенной скоростью размножения.
Объяснение:
В отличие от прежних опытов, в которых удавалось добиться неограниченного размножения молекул РНК. в данном случае процесс идет без участия белковых ферментов. Единственное, что не позволяет назвать этот результат окончательным решением проблемы самовоспроизведения РНК, — это природа субстрата. Размножающиеся пары рибозимов не могут использовать в качестве исходного материала для сборки новых молекул РНК отдельные рибонуклеотиды: они пока умеют работать лишь с олигонуклеотидами, то есть с довольно длинными фрагментами РНК, состоящими из многих рибонуклеотидов