1.Ферменттердің жалпы қасиеттері.
2.Ферменттің активтік орталығы
3.Ферменттердің қазіргі атаулары мен жіктелуі
Ферменттер тірі клеткаларда пайда болатын және организмдегі биохимиялық процесстерді жылдамдататын белок тектес биологиялық катализаторлар. Олар организмдегі жекелеген химиялық процесстердің жүруін және бүкіл зат алмасу процесстерін тездетеді.
Фермент деген терминді ғылымға 19-ғасырдың басында Я.Б.Ван Гельмонт деген химик енгізген. Бұл сөз латынның Ферментацио-газ бөле отырып ашу деген сөзінен шыққан. Сонымен бірге әдебиетте энзим деген сөз де қолданылады. (эн-ішінде, зиме-ашытқы ) Ферменттерді зерттейтін ғылым саласын энзимология деп атайды.
Ферменттер клетканың тек белгілі бір аудандарында ғана шоғырланған, мысалы тыныс алу ферменттері митохондрияда , белок синтезіне қатысты ферменттер рибосомада шоғырланған.
Ферменттер белок тектес заттар болғандықтан белоктарды бөліп ал әдістерін ферменттерге де қолданылады. (Диализ, тұндыру, хроматография, электрофорез.)
Ферменттер химиялық табиғаты жағынан – белоктық заттар. Ферменттердің тездеткіштік қасиеті оның молекуласында белок барлығына байланысты.
Ферменттер де белоктар тәрізді қарапайым және күрделі болып екі топқа бөлінеді.
Қарапайым ферменттердің молекуласы тек қана белоктардан тұратын бір компонентті ғана болады. Бұларға жататындар- рибонуклеаза, пепсин, амилаза.
Күрделі ферменттердің молекуласы 2 компоненттен тұрады.Белоктық бөлігін апофермент ал белоксыз бөлігін кофермент деп атайды.
Биохимиялық реакцияларда коферменттер 2 түрлі қызмет атқарады.
олар ферменттің активті орталығын қалыптастырады.Жекелеген атомдарды бір субстраттан екіншісіне тасымалдауға қатысады.
Ферменттердің аса тұрақсыздығына байланысты әсері де көптеген факторларға тәуелді келеді. Температураның әсері. Ферменттің ең жоғары активтігі 36-400С байқалады.
Ортаның рН –ның әсері. Әрбір ферменттің өте жоғары
активтік көрсететін қолайлы рН аймағы бар. Мысалы, пепсин рН-1,5 – 2,5; трипсин рН –8, 0-9,0, сілекей амилазасы рН- 6,9 –7,0, уреаза рН – 7, 2-8,0 болғанда ең жоғары активтік көрсетеді.
Талғампаздығы іріктеушілігі. Әрбір фермент, құрылысы жағынан ұқсас тек белгілі – бір субстратқа, немесе заттар тобына ғана әсер етеді. Мәселен, уреаза ферменті бір ғана несеп кәрінін ыдырау реакциясын катализдейді. Ферменттің талғаушылық қасиетінің биологиялық маңызы өте зор, өйткені ферменттер осындай қасиетінің арқасында зат алмасу процесін реттеп отырады. Ферменттің активтігін ортада әртүрлі қоспалардың болуына байланысты. Ферменттің активтігін жоғарылататын заттарды активаторлар, ал баяулататындарды немесе тежейтіндерді ингибиторлар / бөгегіштер деп атайды. Активаторлар ферментативтік реакциялардың жылдамдығын арттырады. Активаторлар талғаулы/ специфические/ және талғаусыз / неспецифические/ болып екіге бөлінеді. Бөгегіштер ферментативтік реакцияларды ішінара, немесе толық тежейді. Талғаулы бөгегіштерге антиферменттер – антипепсин, антитрипсин және т.б жатады. Талғаусыз бөгегіштерге ферменттердің улы заттары /НСN, KCN, NaCN/, ауыр металдардың иондары, сульфидтер және т.б жатады.
Ферменттердің активтігін өлшеу. Ферменттердің активтігі өте жоғары. Олардың шапшандатқыш активтігін сипаттау үшін, «айналым саны» деген ұғым қолданылады. «Айналым саны» деп І моль ферменттің әсерінен І минут уақытта өзгеріске ұшырайтын субстраттың мөлшерін/ моль санымен есептегенде/ айтады. Мысалы, кейбір таза ферменттің «айналым саны» мынандай :
КаталазаН2025 000 000
ПепсинКазеин 40000
Ферменттің активтік орталығы деп оның молекуласының субстратпен түйісетін бөлігін айтады. Реттегіш орталық активтік орталықтан едәуір қашықтықта орналасады. Аллостерлі ферменттер реттегіш орталығы арқылы модулятордың / эффектордың/ молекуласымен байланысқа түседі.
Ферменттердің қазіргі атаулары мен жіктелуін 1961ж Халықаралық биохимиялық Одақтың Комиссиясы бекіткен.
Жаңа жіктеу бойынша бізге белгілі ферменттердің барлығы алты класқа бөлінеді :
Оксидоредуктаза – сутегінің атомдарын немесе электрондарды бөліп және қосып алу арқылы субстраттың тотығу – тотықсыздану процесін үдететін фермент.Трансфераза – атомдардың түрліше топтарының тасымалдану реакциясын катализдейтін фермент.Гидролаза – заттардың түрліше топтарының гидролизіне қатысатын фермент.Лиаза – еселенген байланысты түзе немесе бұза отырып, түрлі атомдар тобын қосып немесе ажыратып алу реакциясын катализдейтін фермент.Изомераза –изомеризация реакциясын катализдейтін фермент.Лигаза /синтетаза/ – АТФ энергиясының есебінен түрлі заттардың синтезделу реакциясын шапшандататын фермент.
Поиск разумного баланса в отношениях человека и природы невозможен без уяснения соотношения, в котором сегодня реально находится природа и общество, а также веса каждой из этих составляющих.
Человечество, несмотря на всю свою сегодняшнюю мощь и независимость, является составной частью и продолжением эволюции природы. С нею общество неразрывно связано и не в состоянии существовать и развиваться вне природы, прежде всего, — без окружающей человека среды.
Влияние природной среды на жизнь общества особенно ярко выражено в сфере производства. Все материальное производство, позволившее человеку выделиться из природы, базируется в своей основе на природной составляющей. Полезные ископаемые, источники энергии, продукты труда — все из природы.
В процессе производства природа используется человеком как предмет труда, объект его преобразовательной деятельности в интересах общества. Природные богатства (в первую очередь полезные ископаемые) служат естественной основой материального производства и жизни общества. Выйдя из природы, человечество уже не в состоянии существовать без продуктов труда, полученных в результате материального производства, «очеловечивания природы» .
Природа — это естественная основа жизнедеятельности человека и общества в целом. Вне природы человек не существует и существовать не может. Даже в космосе, на космических орбитальных станциях люди пользуются переработанными благами природы. В свою очередь, природа и космос в целом вполне могут существовать без человека, обходиться без его присутствия и деятельности. Так происходило многие миллиарды лет. Осмысление такой взаимосвязи и зависимости общества от природы — насущная необходимость.
Объяснение: