Для каталазы характерны два вида каталитической активности (каталазный и пероксидазный), поэтому фермент при для разложения Н202 в условиях высокой и низкой стационарной концентрации перекиси водорода. Каталазная реакция фермента заключается в диспропорционировании Н202:
Н202 “I- Н202 —► 02 -j- 2Н20
Реакция разложения перекиси водорода на кислород и воду с участием каталазы — высокоэффективный процесс (k = 107 м_1-с_|). Для пероксидазной реакции каталазы этот показатель составляет 103м-| с-1 [163].
В настоящее время есть основания считать, что фермент катализирует не только разложение перекиси водорода, но и участвует в более сложных процессах. Например, каталаза в пероксидазных реакциях обеспечивает окисление метанола, этанола и других спиртов: R—СН2ОН + Н202 —*• R—СНО + 2Н20. Реакция зависит от скорости образования перекиси водорода, концентраций каталазы и спирта. Субстратная специфичность каталазы отличается от алкогольдегидрогеназы. Первый фермент окисляет с возрастающими скоростями этанол, пропанол и бутанол. Второй окисляет метанол и этанол с одинаковыми скоростями. Однако его активность уменьшается, когда субстратами служат высшие спирты [165].
Косубстратами каталазы также могут быть и другие ксенобиотики (нитриты, формиат, фенолы), по-видимому, такие природные соединения, как тиреоидные гормоны и простагланди- ны [166].
Каталаза относится к наиболее распространенным ферментам, так как содержится в различных органах и тканях экспериментальных животных. Однако наибольшее его количество сосредоточено в печени и эритроцитах. Фермент локализован в митохондриях и пероксисомах [167].
Молекулы каталаз содержат по четыре атома железа, каждый из которых хелатирован с протопорфирином IX, и кроме того связан с белком, так что структура фермента состоит из четырех субъединиц. Их разделение приводит к потере каталазной и сохранению пероксидазной функции. Порфирин в белковой глобуле находится в гидрофобном окружении. Пятым аксиальным лигандом гемового железа является одна из карбо- ксилатных групп, а в шестом положении может быть вода, которая легко заменяется другими лигандами [161, 163].
Молекулярные массы каталаз, полученных из различных источников составляют 22—25 кД.
Несмотря на более чем девяностолетнюю историю изучения механизма действия каталазы он еще не вполне ясен.
Отметим некоторые из положений, которые являются вполне доказанными и в той или иной степени созданию теории ферментативного действия каталаз. Во-первых, разложение перекиси водорода не может быть объяснено цепными процессами, так как реакция не имеет индукционного процесса и не ингибируется антиоксидантами. Во-вторых, спектральными методами показано, что перекись водорода с каталазой образуют три типа комплексных соединений.
Комплекс 1 зеленого цвета (A™, 405, 655 нм) обладает высокой каталитической активностью и участвует в ферментативном процессе. Он аналогичен комплексу 1 пероксидаз. При избытке Н202 образуется комплекс II красного цвета (А^ 429, 536, 568 нм), который в 10 000 раз менее активен, чем комплекс I. В случае больших концентраций перекиси водорода каталаза также может образовывать комплекс III (A™* 416, 545, 585 нм).
Если активным компонентом каталазы является комплекс I, то становится понятным почему при разложении перекиси водорода на одну молекулу фермента используется две молекулы Н202. Одна из них идет на образование комплекса I, а вторая — выполняет роль субстрата. При этом соединение I выступает в роли двухвалентного окислителя, так как осуществляет перенос
Родился 13 августа 1829 г. в селе Теплый Стан Симбирской губернии (ныне село Сеченово в Нижегородской области). Сын помещика и его бывшей крепостной. Окончил в 1848 г. Главное инженерное училище в Петербурге. Проходил военную службу в Киеве, вышел в отставку в 1850 г. и через год поступил в Московский университет на медицинский факультет, который окончил с отличием в 1856 г. Во время стажировки в Германии сблизился с С. П. Боткиным, Д. И. Менделеевым, композитором А. П. Бородиным, художником А. А. Ивановым. Личность Сеченова оказала такое влияние на российскую художественную интеллигенцию того времени, что Н. Г. Чернышевский списывал с него своего Кирсанова в романе «Что делать?», а И. С. Тургенев — Базарова («Отцы и дети»). В 1860 г. возвратился в Петербург, защитил диссертацию на степень доктора медицинских наук и возглавил кафедру в Медико-хирургической академии, а также лабораторию, где выполнялись исследования в области физиологии, токсикологии, фармакологии, клинической медицины. С 1876 по 1901 г. преподавал в Московском университете. Более 20 лет жизни Сеченов посвятил изучению газов и дыхательной функции крови, однако наиболее фундаментальными его работами являются исследования рефлексов головного мозга. Именно он открыл феномен центрального торможения, названный сеченовским торможением (1863 г.). Тогда же по предложению Н. А. Некрасова Сеченов написал для журнала «Современник» статью «Попытка ввести физиологические основы в психические процессы», которую цензура не пропустила за «пропаганду материализма». Эта работа под названием «Рефлексы головного мозга» вышла в «Медицинском вестнике» (1866 г.). В 90-х гг. Сеченов обратился к проблемам психофизиологии и теории познания. Курс лекций, прочитанный им в Московском университете, лёг в основу «Физиологии нервных центров» (1891 г.), где рассматривается широкий спектр нервных явлений — от бессознательных реакций у животных до высших форм восприятия у человека. Затем учёный начал исследования в новой области — физиологии труда. В 1895 г. он опубликовал работу «Физиологические критерии для установки длительности рабочего дня», где научно доказывалось, что продолжительность рабочего дня не должна превышать 8 часов. В 1901 г. Сеченов вышел в отставку. Его имя присвоено 1-й Московской медицинской академии, Институту эволюционной физиологии и биохимии РАН. Академией наук учреждена премия имени Сеченова, присуждаемая раз в три года за выдающиеся исследования по физиологии. Умер 15 ноября 1905 г. в Москве.
