фермент, катализирующий реакцию разложения перекиси водорода на воду и молекулярный кислород: Н2О2 + Н2О2 = О2 + 2Н2О. Биологическая роль К. заключается в деградации перекиси водорода, образующейся в клетках в результате действия ряда флавопротеиновых оксидаз (ксантиноксидазы, глюкозооксидазы, моноаминоксидазы и др.) , и обеспечении эффективной защиты клеточных структур от разрушения под действием перекиси водорода. Генетически обусловленная недостаточность К. является одной из причин так называемой акаталазии — наследственного заболевания, клинически проявляющегося изъязвлением слизистой оболочки носа и ротовой полости, иногда резко выраженными атрофическими изменениями альвеолярных перегородок и выпадением зубов. К. широко распространена в тканях животных, в т. ч. человека, растений и в микроорганизмах (однако фермент полностью отсутствует у некоторых анаэробных микроорганизмов) . В клетках К. локализуется в специальных органеллах — пероксисомах. К. представляет собой гемопротеин, простетической группой которого является гем, содержащий ион трехвалентного железа. Молекула К. состоит из четырех, по-видимому, идентичных субъединиц с молекулярной массой 60 000 и имеет соответственно четыре простетические группы. Феррипротопорфириновые группы гема прочно связаны с белковой частью фермента — апофермектом и не отделяются от него при диализе. Оптимальная величина рН для К. находится в интервале значений 6,0—8,0. Методы определения активности К. основаны на регистрации образующегося в процессе реакции О2 (манометрическим или полярографическим методами) или на измерении текущей (спектрофотометрическим) или остаточной (перманганатометрическим, йодометрическим и другими титриметрическими методами) концентрации перекиси водорода. Активность К. в эритроцитах остается постоянной при ряде заболеваний, однако при злокачественной и других макроцитарных анемиях увеличивается так называемый каталазный индекс (отношение величины каталазной активности определенного объема крови к количеству эритроцитов в этом объеме) , имеющий существенное диагностическое значение. При злокачественных новообразованиях отмечается уменьшение активности К. в печени и почках, причем существует зависимость между величиной опухоли, скоростью ее роста и степенью уменьшения активности К. и печени. Из некоторых опухолей выделены вещества — токсогормоны, которые при введении экспериментальным животным вызывают у них снижение активности К. в печени. II Катала́за гемсодержащий фермент класса оксидоредуктаз (КФ 1.11.1.6), катализирующий разложение перекиси водорода с образованием кислорода и воды; широко распространена в тканях животных и растений; определение активности К. в эритроцитах человека имеет диагностическое значение при анемиях.
Вкратце: Лекарство вводят в: промежуточную вену локтя далее идёт: плечевая вена медиальная подкожная вена руки подмышечная вена правая подключичная/левая подключичная правый плечевой ствол/левый плечевой ствол. верхняя полая вена правое предсердие правый желудочек лёгочная артерия(и дальнейшие ответвления) легкие левое предсердие левый желудочек аорта и её части правая подключичная/левая подключичная артерия подмышечная артерия плечевая артерия локтевая артерия
вот дошли до локтя,если нужно дальше,то: лучевая артерия и далее идут более мелкие артерии и капилляры.
Т.к. мы не знаем в какую руку вводят,то указала через "/" артерии и вены правой и левой рук,если есть различия в названиях(справа правая рука,слева левая)
1) Нуклеоид 2) Плазмиды 3) На них хранится особая информация (как бактериальной клетке синтезировать вещества, препятствующие воздействию антибиотика), в общем, о синтезе определенных веществ 4) - 5) Появление возможности выживать при воздействии антибиотика (бактерии приобретают новые фрагменты в плазмиды) 6) Вещества, факторы развитию мутационной изменчивости), примеры не знаю ( 7) Конъюгация, трансформация, трансдукция 8) Бактерия выделяет часть генетического материала во внешнюю среду вместе с продуктами обмена, они потом всасываются другой клеткой и встраиваются в ее наследственный аппарат 9) Трансдукция 10) - 11) Ученые вырезали часть плазмиды бактерий и вставили туда ген, который отвечает за синтез инсулина. Так получилась возможность лечить людей от диабета, то - есть, более простой получения инсулина в больших количествах, а то раньше из трупов доставали вроде Ну, только то, что знаю (
фермент, катализирующий реакцию разложения перекиси водорода на воду и молекулярный кислород: Н2О2 + Н2О2 = О2 + 2Н2О. Биологическая роль К. заключается в деградации перекиси водорода, образующейся в клетках в результате действия ряда флавопротеиновых оксидаз (ксантиноксидазы, глюкозооксидазы, моноаминоксидазы и др.) , и обеспечении эффективной защиты клеточных структур от разрушения под действием перекиси водорода. Генетически обусловленная недостаточность К. является одной из причин так называемой акаталазии — наследственного заболевания, клинически проявляющегося изъязвлением слизистой оболочки носа и ротовой полости, иногда резко выраженными атрофическими изменениями альвеолярных перегородок и выпадением зубов.
К. широко распространена в тканях животных, в т. ч. человека, растений и в микроорганизмах (однако фермент полностью отсутствует у некоторых анаэробных микроорганизмов) . В клетках К. локализуется в специальных органеллах — пероксисомах.
К. представляет собой гемопротеин, простетической группой которого является гем, содержащий ион трехвалентного железа. Молекула К. состоит из четырех, по-видимому, идентичных субъединиц с молекулярной массой 60 000 и имеет соответственно четыре простетические группы. Феррипротопорфириновые группы гема прочно связаны с белковой частью фермента — апофермектом и не отделяются от него при диализе. Оптимальная величина рН для К. находится в интервале значений 6,0—8,0.
Методы определения активности К. основаны на регистрации образующегося в процессе реакции О2 (манометрическим или полярографическим методами) или на измерении текущей (спектрофотометрическим) или остаточной (перманганатометрическим, йодометрическим и другими титриметрическими методами) концентрации перекиси водорода.
Активность К. в эритроцитах остается постоянной при ряде заболеваний, однако при злокачественной и других макроцитарных анемиях увеличивается так называемый каталазный индекс (отношение величины каталазной активности определенного объема крови к количеству эритроцитов в этом объеме) , имеющий существенное диагностическое значение. При злокачественных новообразованиях отмечается уменьшение активности К. в печени и почках, причем существует зависимость между величиной опухоли, скоростью ее роста и степенью уменьшения активности К. и печени. Из некоторых опухолей выделены вещества — токсогормоны, которые при введении экспериментальным животным вызывают у них снижение активности К. в печени.
II Катала́за
гемсодержащий фермент класса оксидоредуктаз (КФ 1.11.1.6), катализирующий разложение перекиси водорода с образованием кислорода и воды; широко распространена в тканях животных и растений; определение активности К. в эритроцитах человека имеет диагностическое значение при анемиях.