В каких других реакциях? Почитай про каталазу и поймешь, или скинь сюда больше инфы.
Для каталазы характерны два вида каталитической активности (каталазный и пероксидазный), поэтому фермент при для разложения Н202 в условиях высокой и низкой стационарной концентрации перекиси водорода. Каталазная реакция фермента заключается в диспропорционировании Н202:
Н202 “I- Н202 —► 02 -j- 2Н20
Реакция разложения перекиси водорода на кислород и воду с участием каталазы — высокоэффективный процесс (k = 107 м_1-с_|). Для пероксидазной реакции каталазы этот показатель составляет 103м-| с-1 [163].
В настоящее время есть основания считать, что фермент катализирует не только разложение перекиси водорода, но и участвует в более сложных процессах. Например, каталаза в пероксидазных реакциях обеспечивает окисление метанола, этанола и других спиртов: R—СН2ОН + Н202 —*• R—СНО + 2Н20. Реакция зависит от скорости образования перекиси водорода, концентраций каталазы и спирта. Субстратная специфичность каталазы отличается от алкогольдегидрогеназы. Первый фермент окисляет с возрастающими скоростями этанол, пропанол и бутанол. Второй окисляет метанол и этанол с одинаковыми скоростями. Однако его активность уменьшается, когда субстратами служат высшие спирты [165].
Косубстратами каталазы также могут быть и другие ксенобиотики (нитриты, формиат, фенолы), по-видимому, такие природные соединения, как тиреоидные гормоны и простагланди- ны [166].
Каталаза относится к наиболее распространенным ферментам, так как содержится в различных органах и тканях экспериментальных животных. Однако наибольшее его количество сосредоточено в печени и эритроцитах. Фермент локализован в митохондриях и пероксисомах [167].
Молекулы каталаз содержат по четыре атома железа, каждый из которых хелатирован с протопорфирином IX, и кроме того связан с белком, так что структура фермента состоит из четырех субъединиц. Их разделение приводит к потере каталазной и сохранению пероксидазной функции. Порфирин в белковой глобуле находится в гидрофобном окружении. Пятым аксиальным лигандом гемового железа является одна из карбо- ксилатных групп, а в шестом положении может быть вода, которая легко заменяется другими лигандами [161, 163].
Молекулярные массы каталаз, полученных из различных источников составляют 22—25 кД.
Несмотря на более чем девяностолетнюю историю изучения механизма действия каталазы он еще не вполне ясен.
Отметим некоторые из положений, которые являются вполне доказанными и в той или иной степени созданию теории ферментативного действия каталаз. Во-первых, разложение перекиси водорода не может быть объяснено цепными процессами, так как реакция не имеет индукционного процесса и не ингибируется антиоксидантами. Во-вторых, спектральными методами показано, что перекись водорода с каталазой образуют три типа комплексных соединений.
Комплекс 1 зеленого цвета (A™, 405, 655 нм) обладает высокой каталитической активностью и участвует в ферментативном процессе. Он аналогичен комплексу 1 пероксидаз. При избытке Н202 образуется комплекс II красного цвета (А^ 429, 536, 568 нм), который в 10 000 раз менее активен, чем комплекс I. В случае больших концентраций перекиси водорода каталаза также может образовывать комплекс III (A™* 416, 545, 585 нм).
Если активным компонентом каталазы является комплекс I, то становится понятным почему при разложении перекиси водорода на одну молекулу фермента используется две молекулы Н202. Одна из них идет на образование комплекса I, а вторая — выполняет роль субстрата. При этом соединение I выступает в роли двухвалентного окислителя, так как осуществляет перенос
1. Кореневище — підземний пагін, що своїм зовнішнім виглядом нагадує корінь, однак на відміну від нього має вузли і міжвузля, пазушноверхівкові бруньки та відсутній кореневий чохлик. Росте таке кореневище своєю верхівкою, де розташована верхівкова брунька. З бруньок утворюються нові надземні пагони. Функції кореневища: запас, розмноження, а також розповсюдження рослини. Крім цього кореневище забезпечує виживання в несприятливих умовах. Його мають такі рослини, як пирій та осот.2. Цибулина представляє собою дуже вкорочений плоскої форми пагін-денце в якому зближені соковиті листки. Від цього денця відходять додаткові корені. Така цибулина є у багатьох рослин цибулі ріпчастої, пролісків, тюльпанів, лілій, часнику та ін. рослин. Цибулина виконує функцію запасання, забезпечує розмноження.3. Стеблові бульби – це специфічні потовщення одного або декількох міжвузлів стебла. Вони можуть бути підземними (наприклад, в картоплі чи топінамбуру) або надземними (як в капусти-кольрабі). Виконують вони запасу функцію та розмноження.4. Колючки захищають рослину від поїдання різними тваринами, розташовані вони у пазухах листків. Мають їх такі рослини як терен, глід, дика груша).5. Столони представляють собою подовжені повзучі пагони, які часто мають лускоподібні листки. Живуть вони переважно один рік і можуть давати початок новим особинам. Їх в побуті ще називають «вусами». Також вони можуть видозмінюватись в іншу форму – вусики. Мають їх виноград, кропива, огірок, гарбуз, диня.
1. Кореневище — підземний пагін, що своїм зовнішнім виглядом нагадує корінь, однак на відміну від нього має вузли і міжвузля, пазушноверхівкові бруньки та відсутній кореневий чохлик. Росте таке кореневище своєю верхівкою, де розташована верхівкова брунька. З бруньок утворюються нові надземні пагони. Функції кореневища: запас, розмноження, а також розповсюдження рослини. Крім цього кореневище забезпечує виживання в несприятливих умовах. Його мають такі рослини, як пирій та осот.2. Цибулина представляє собою дуже вкорочений плоскої форми пагін-денце в якому зближені соковиті листки. Від цього денця відходять додаткові корені. Така цибулина є у багатьох рослин цибулі ріпчастої, пролісків, тюльпанів, лілій, часнику та ін. рослин. Цибулина виконує функцію запасання, забезпечує розмноження.3. Стеблові бульби – це специфічні потовщення одного або декількох міжвузлів стебла. Вони можуть бути підземними (наприклад, в картоплі чи топінамбуру) або надземними (як в капусти-кольрабі). Виконують вони запасу функцію та розмноження.4. Колючки захищають рослину від поїдання різними тваринами, розташовані вони у пазухах листків. Мають їх такі рослини як терен, глід, дика груша).5. Столони представляють собою подовжені повзучі пагони, які часто мають лускоподібні листки. Живуть вони переважно один рік і можуть давати початок новим особинам. Їх в побуті ще називають «вусами». Також вони можуть видозмінюватись в іншу форму – вусики. Мають їх виноград, кропива, огірок, гарбуз, диня.
Для каталазы характерны два вида каталитической активности (каталазный и пероксидазный), поэтому фермент при для разложения Н202 в условиях высокой и низкой стационарной концентрации перекиси водорода. Каталазная реакция фермента заключается в диспропорционировании Н202:
Н202 “I- Н202 —► 02 -j- 2Н20
Реакция разложения перекиси водорода на кислород и воду с участием каталазы — высокоэффективный процесс (k = 107 м_1-с_|). Для пероксидазной реакции каталазы этот показатель составляет 103м-| с-1 [163].
В настоящее время есть основания считать, что фермент катализирует не только разложение перекиси водорода, но и участвует в более сложных процессах. Например, каталаза в пероксидазных реакциях обеспечивает окисление метанола, этанола и других спиртов: R—СН2ОН + Н202 —*• R—СНО + 2Н20. Реакция зависит от скорости образования перекиси водорода, концентраций каталазы и спирта. Субстратная специфичность каталазы отличается от алкогольдегидрогеназы. Первый фермент окисляет с возрастающими скоростями этанол, пропанол и бутанол. Второй окисляет метанол и этанол с одинаковыми скоростями. Однако его активность уменьшается, когда субстратами служат высшие спирты [165].
Косубстратами каталазы также могут быть и другие ксенобиотики (нитриты, формиат, фенолы), по-видимому, такие природные соединения, как тиреоидные гормоны и простагланди- ны [166].
Каталаза относится к наиболее распространенным ферментам, так как содержится в различных органах и тканях экспериментальных животных. Однако наибольшее его количество сосредоточено в печени и эритроцитах. Фермент локализован в митохондриях и пероксисомах [167].
Молекулы каталаз содержат по четыре атома железа, каждый из которых хелатирован с протопорфирином IX, и кроме того связан с белком, так что структура фермента состоит из четырех субъединиц. Их разделение приводит к потере каталазной и сохранению пероксидазной функции. Порфирин в белковой глобуле находится в гидрофобном окружении. Пятым аксиальным лигандом гемового железа является одна из карбо- ксилатных групп, а в шестом положении может быть вода, которая легко заменяется другими лигандами [161, 163].
Молекулярные массы каталаз, полученных из различных источников составляют 22—25 кД.
Несмотря на более чем девяностолетнюю историю изучения механизма действия каталазы он еще не вполне ясен.
Отметим некоторые из положений, которые являются вполне доказанными и в той или иной степени созданию теории ферментативного действия каталаз. Во-первых, разложение перекиси водорода не может быть объяснено цепными процессами, так как реакция не имеет индукционного процесса и не ингибируется антиоксидантами. Во-вторых, спектральными методами показано, что перекись водорода с каталазой образуют три типа комплексных соединений.
Комплекс 1 зеленого цвета (A™, 405, 655 нм) обладает высокой каталитической активностью и участвует в ферментативном процессе. Он аналогичен комплексу 1 пероксидаз. При избытке Н202 образуется комплекс II красного цвета (А^ 429, 536, 568 нм), который в 10 000 раз менее активен, чем комплекс I. В случае больших концентраций перекиси водорода каталаза также может образовывать комплекс III (A™* 416, 545, 585 нм).
Если активным компонентом каталазы является комплекс I, то становится понятным почему при разложении перекиси водорода на одну молекулу фермента используется две молекулы Н202. Одна из них идет на образование комплекса I, а вторая — выполняет роль субстрата. При этом соединение I выступает в роли двухвалентного окислителя, так как осуществляет перенос