Белки́ (протеи́ны, полипепти́ды[1]) — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из альфа-аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций создают молекулы белков с большим разнообразием свойств. Кроме того, аминокислотные остатки в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке. Часто в живых организмах несколько молекул разных белков образуют сложные комплексы, например фотосинтетический комплекс.
Кристаллы различных белков, выращенные на космической станции «Мир» и во время полётов шаттлов НАСА. Высокоочищенные белки при низкой температуре образуют кристаллы, которые используют для изучения структур этих белков.
Функции белков в клетках живых организмов более разнообразны, чем функции других биополимеров — полисахаридов и ДНК. Так, белки-ферменты катализируют протекание биохимических реакций и играют важную роль в обмене веществ. Некоторые белки выполняют структурную или механическую функцию, образуя цитоскелет, поддерживающий форму клеток. Также белки играют ключевую роль в сигнальных системах клеток, при иммунном ответе и в клеточном цикле.
Белки — важная часть питания животных и человека (основные источники: мясо, птица, рыба, молоко, орехи, бобовые, зерновые; в меньшей степени: овощи, фрукты, ягоды и грибы), поскольку в их организмах не могут синтезироваться все незаменимые аминокислоты и часть должна поступать с белковой пищей. В процессе пищеварения ферменты разрушают потреблённые белки до аминокислот, которые используются для биосинтеза собственных белков организма или подвергаются дальнейшему распаду для получения энергии.
Определение аминокислотной последовательности первого белка — инсулина — методом секвенирования белков принесло Фредерику Сенгеру Нобелевскую премию по химии в 1958 году. Первые трёхмерные структуры белков гемоглобина и миоглобина были получены методом дифракции рентгеновских лучей, соответственно, Максом Перуцем и Джоном Кендрю в конце 1950-х годов[2][3], за что в 1962 году они получили Нобелевскую премию по химии.
Реакция частичного гидрирования бутадиена:
CH2=CH-CH=CH2 --(H2)--> CH2=CH-CH2-CH3 + CH3-CH2-CH2-CH3
С раствором брома реагирует только бутен-1:
C4H8 --(Br2)--> C4H8Br2 (1,2-дибромбутан)
Количество образовашегося дибромбутана: n(C4H8Br2) = 10.8/M(C4H8Br2) = 0.05 моль
Количество бутена-1 в смеси после гидрирования: n(C4H8) = n(C4H8Br2) = 0.05 моль; масса бутена-1: m(C4H8) = n(C4H8)*M(C4H8)= 0.05*56 = 2.8 г
Количество изначального бутадиена: n(C4H6) = 8.1/M(C4H6) = 0.15 моль
Значит количество бутана в смеси: n(C4H10) = 0.15-0.05 = 0.1 моль; масса бутана в смеси: m(C4H10) = n(C4H10)*M(C4H10) = 0.1*58 = 5.8 г
Тогда массовое содержание в смеси:
бутена-1 = 2.8/(2.8+5.8)*100 = 32.56%
бутана = 5.8/(2.8+5.8)*100 = 67.44%