1. Какие органические соединения называют органическими основаниями
2, Чем можно объяснить амфотерность аминокислот?
Слово "амфотерность" в переводе означает и с тем и с другим.
Амфотерные вещества обладают свойствами и кислоты и основания. Аминокислоты содержат противоположные по свойствам функциональные группы. Аминогруппы (- NH2) придают аминокислотам основные свойства, а карбоксильные групп - СООН - кислотные свойства.
3. Какие общие свойства есть у аминов и аминокислот. У тех и у других есть в составе аминогруппы. Но основные свойства у аминокислот проявляются мягче, а у аминов они проявляются значительно резче.
4. Амфотерность белков проявляется в в том, что входящие в состав белка функциональные группы аминокислот в разной среде диссоциируют по разному: одни как кислотные, другие как основные и отдельные участки белковой молекулы, могут приобретать в зависимости от среды определенные по-разному заряженные участки.
Какие аминокислоты входят в состав белков . Считается что в состав белков входит 20 важнейших аминокислот. По свойства и составу эти аминокислоты заметно различаются
В зависимости от числа карбоксильных групп и аминогрупп в молекуле
выделяют:
• нейтральные аминокислоты - по одной группе NH2 и СООН;
• основные аминокислоты - две группы NH2 и одна группа СООН;
• кислые аминокислоты - одна группа NH2 и две группы СООН.
Можно отметить, что в группе алифатических нейтральных аминокислот
число атомов углерода в цепи не бывает больше шести.
При этом не существует аминокислоты с четырьмя атомами углерода в цепи,
а аминокислоты с пятью и шестью атомами углерода имеют только
В алифатическом радикале могут содержаться «дополнительные»
функциональные группы:
• гидроксильная ( -ОН) - серин, треонин;
• карбоксильная ( -СООН) - аспарагиновая и глутаминовая кислоты;
• тиольная ( -SH) - цистеин;
• амидная (-NH2) - аспарагин, глутамин.
Значение рН, при котором концентрация диполярных ионов максимальна, а минимальные концентрации катионных и анионных форм аминокислоты
равны, называется изоэлектрической точкой.
6. Различают обратимую и необратимую денатурацию.
При обратимой денатурации после снятия действия денатурирующего агента, структура белка восстанавливается. Но такое случается не часто. Обычно при действии на белок высоких и низких температур, ядов, излучения происходит необратимая денатурация белков и как следствие - гибель организма.
Объяснение:
1. Какие органические соединения называют органическими основаниями
2, Чем можно объяснить амфотерность аминокислот?
Слово "амфотерность" в переводе означает и с тем и с другим.
Амфотерные вещества обладают свойствами и кислоты и основания. Аминокислоты содержат противоположные по свойствам функциональные группы. Аминогруппы (- NH2) придают аминокислотам основные свойства, а карбоксильные групп - СООН - кислотные свойства.
3. Какие общие свойства есть у аминов и аминокислот. У тех и у других есть в составе аминогруппы. Но основные свойства у аминокислот проявляются мягче, а у аминов они проявляются значительно резче.
4. Амфотерность белков проявляется в в том, что входящие в состав белка функциональные группы аминокислот в разной среде диссоциируют по разному: одни как кислотные, другие как основные и отдельные участки белковой молекулы, могут приобретать в зависимости от среды определенные по-разному заряженные участки.
Какие аминокислоты входят в состав белков . Считается что в состав белков входит 20 важнейших аминокислот. По свойства и составу эти аминокислоты заметно различаются
В зависимости от числа карбоксильных групп и аминогрупп в молекуле
выделяют:
• нейтральные аминокислоты - по одной группе NH2 и СООН;
• основные аминокислоты - две группы NH2 и одна группа СООН;
• кислые аминокислоты - одна группа NH2 и две группы СООН.
Можно отметить, что в группе алифатических нейтральных аминокислот
число атомов углерода в цепи не бывает больше шести.
При этом не существует аминокислоты с четырьмя атомами углерода в цепи,
а аминокислоты с пятью и шестью атомами углерода имеют только
разветвленное строение (валин, лейцин, изолейцин).
В алифатическом радикале могут содержаться «дополнительные»
функциональные группы:
• гидроксильная ( -ОН) - серин, треонин;
• карбоксильная ( -СООН) - аспарагиновая и глутаминовая кислоты;
• тиольная ( -SH) - цистеин;
• амидная (-NH2) - аспарагин, глутамин.
Значение рН, при котором концентрация диполярных ионов максимальна, а минимальные концентрации катионных и анионных форм аминокислоты
равны, называется изоэлектрической точкой.
6. Различают обратимую и необратимую денатурацию.
При обратимой денатурации после снятия действия денатурирующего агента, структура белка восстанавливается. Но такое случается не часто. Обычно при действии на белок высоких и низких температур, ядов, излучения происходит необратимая денатурация белков и как следствие - гибель организма.