Объяснение:
Аминокислоты включают две функциональные группы – аминогруппу -NH2 и карбоксильную группу -COOH. Наличие двух групп обуславливает амфотерность аминокислот: соединения обладают свойствами оснований и кислот.
ФУНКЦИИ БЕЛКОВ
1. Каталитическая (более 4000 белков — ферменты).
2. Сократительная (актин, миозин и т. д.).
3. Структурная (белки плазматических мембран, коллаген, эластин и др.).
4. Транспортная (транспорт веществ в крови и клетке: гемоглобин, цитохром с, ли-
попротеины и др.).
5. Защитная (антитела, иммуноглобулины).
6. Регуляторная (факторы роста и дифференцировки клеток и др.).
7. Гормональная (гормоны гипоталамуса, гормон роста и др.).
8. Буферная (гемоглобиновый белковый буфер, поддержание рН крови).
9. Резервная или запасная (казеин, овальбумин и др.).
10. Токсины (ботулинический, холерный).
11. Антибиотики (неокарциностатин и др.).
12. Рецепторная (родопсин, хеморецепторы и др.).
13. Белки, поддерживающие онкотическое давление в клетках и крови.
14. Энергетическая (в очень малой степени, т. к. продукты гидролиза белка служат
источником энергии только в особых условиях, например, при голодании).
Белки – это сложные высокомолекулярные природные соединения, построенные из
-аминокислот. В состав белков входит 20 различных аминокислот, отсюда следует огромное многообразие белков при различных комбинациях аминокислот. Как из 33 букв алфавита мы можем составить бесконечное число слов, так из 20 аминокислот – бесконечное множество белков. В организме человека насчитывается до 100 000 белков.
В
Рис. 1.
Первичная структура белка
Вторичная структура – форма полипептидной цепи в пространстве. Белковая цепь закручена в спираль (за счет множества водородных связей) (рис. 2).
Третичная структура – реальная трехмерная конфигурация, которую принимает в пространстве закрученная спираль (за счет гидрофобных связей), у некоторых белков – S–S-связи (бисульфидные связи)
Четвертичная структура – соединенные друг с другом макромолекулы белков образуют комплекс
Химические свойства белков
При нагревании белков и пептидов с растворами кислот, щелочей или при действии ферментов протекает гидролиз. Гидролиз белков сводится к расщеплению полипептидных связей.
Качественные (цветные) реакции на белки1. Биуретовая реакция (на пептидные связи): раствор белка + NaOH + Cu(OH)2 —> фиолетовое окрашивание2. Ксантопротеиновая реакция (на остатки ароматических аминокислот; происходит нитрование бензольных колец):
раствор белка + HN03 (конц) —> желтое окрашивание
3. Реакция с ацетатом свинца (II) (на содержание серы):
раствор белка + Pb(CH3COO)2 + NaOH —> черный осадок
Белки Это полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. В основном они состоят из углерода, водорода, кислорода и азота. Молекула белка может иметь 4 уровня структурной организации (первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры) . Функции белков: 1) защитная (интерферон усиленно синтезируется в организме при вирусной инфекции) ; 2) структурная (коллаген входит в состав тканей, участвует в образовании рубца) ; 3) двигательная (миозин участвует в сокращении мышц) ; 4) запасная (альбумины яйца) ; 5) транспортная (гемоглобин эритроцитов переносит питательные вещества и продукты обмена) ; 6) рецепторная (белки-рецепторы обеспечивают узнавание клеткой веществ и других клеток) ; 7) регуляторная (регуляторные белки определяют активность генов) ; 8) белки-гормоны участвуют в гуморальной регуляции (инсулин регулирует уровень сахара в крови) ; 9) белки-ферменты катализируют все химические реакции в организме; 10) энергетическая (при распаде 1 г белка выделяется 17 кДж энергии) .
Жиры Жиры (липиды) могут быть простыми и сложными. Молекулы простых липидов состоят из трехатомного спирта глицерина и трех остатков жирных кислот. Сложные липиды являются соединениями простых липидов с белками и углеводами. Функции липидов: 1) энергетическая (при распаде 1 г липидов образуется 38,9 кДж энергии) ; 2) структурная (фосфолипиды клеточных мембран, образующие липидный бислой) ; 3) запасающая (запас питательных веществ в подкожной клетчатке и других органах) ; 4) защитная (подкожная клетчатка и слой жира вокруг внутренних органов предохраняют их от механических повреждений) ; 5) регуляторная (гормоны и витамины, содержащие липиды, регулируют обмен веществ) ; 6) теплоизолирующая (подкожная клетчатка сохраняет тепло) .
посмотреть на этикетку)
А если серьезно
Инфракрасное излучение с светофильтров открыл Уильям Гершель в 1800 году. Прорыв в NIR-спектрометрии был сделан благодаря работе Уильяма Эбнея и Эдварда Фестинга. Они первыми сняли ИК-спектр органической жидкости в диапазоне 1-1,2 µм в 1881 году.
В основе метода лежит пропускание или отражение в ближнем инфракрасном диапазоне и последующее сравнение полученного спектра с результатами базы данных калибровок.
Объяснение:
Главные преимущества метода ИК-спектрометрии:
Значительное меньшие затраты времени по сравнению с другими методами: полный анализ можно сделать за 10 минут.
За короткое время можно получить большое количество показателей.
Отсутствие расходных материалов или реактивов.
Малые затраты труда.
Высокая точность может быть достигнута постоянным усовершенствованием калибровок
