Классификация сложных белков по строению простетической группы.
1. Гликопротеины. Простетические группы представлены углеводами и их производными (1–30%), связанными с белковой частью ковалентно-гликозидной связью через ОН-группы (серин, треонин) или NH-группу (лизин, аспарагин, глутамин).
Состав простетической группы гликопротеинов: моносахариды (альдозы, кетозы); олигосахариды (дисахариды, трисахариды и т.д.); полисахариды (гомополисахариды, гетерополисахариды).
Функции гликопротеинов:
- рецепторы клеточных мембран;
- интерфероны;
- белки плазмы крови (кроме альбуминов);
- иммуноглобулины;
- групповые вещества крови;
- фибриноген, протромбин;
- гаптоглобин, трансферин;
- церулоплазмин;
- мембранные ферменты;
- гормоны (гонадотропин, кортикотропин).
2. Липопротеины — содержат липиды нескольких классов в качестве простетической группы, связаны с липидами и холестерином за счет различных нековалентнвых сил.
3. Фосфопротеины — сложные белки. Простетическая группа представлена фосфорной кислотой. Остатки фосфата соединяются с белковой частью молекулы сложноэфирными связями через гидрокси-группы аминокислот серина и треонина. Включают казеины — белки молока, вителлины — белки яичного желтка, овальбумин — белок куриного яйца. Большое количество содержится в ЦНС. Многие важные ферменты клетки активны только в фосфорилированной форме. Фосфопротеины — источник энергетического и пластического материала.
4. Хромопротеины (ХП) — сложные белки, простетическая группа которых придает им окраску. Гемопротеины — простетическая группа, имеет геминовую структуру. Флавопротеины — простетическая группа — ФАД или ФМН.
5. Металлопротеины — содержат ионы одного или нескольких металлов, соединенных координационными связями с функциональными группами белка. Часто являются ферментами.
- служат мостиком между активным центром фермента и субстратом, сближают их;
- служат акцепторами электронов на определенной стадии ферментативной реакции.
6. Нуклеопротеины — сложные белки, в которых небелковый компонент — нуклеиновые кислоты — ДНК или РНК связаны многочисленными ионными связями с белковыми компонентами положительно заряженных аминокислот — аргинина и лизина. Поэтому нуклеопротеины относятся к поликатионам (гистоны). Белковые компоненты подвергаются обмену, как простые белки.
По физическим свойствам: бром - красно бурая жидкость. с неприятным запахом, ядовита не имеет аллотропных модификаций селен - имеет аллотропные модификации аморфный селен: -порошкообразный (красный цвет) -коллоидный (от фиолетового до красного) -стекловидный (черного цвета) кристаллический: -моноклинный (темно-красный) по хим. свойствам: аморфный селен очень активен и реагирует при нагревании с O2,H2 F2, Cl2, Br2 при комн температуре H2O не реагирует бром: реагирует с Н2О, с орг. веществами, золотом и тп.п сходства: и селен и бром образуют кислород содержащие кислоты кислоты, являются неметаллами, имеют в строении атома 4 энерг. уровня их свойства зависят от строения атома.
Это строение электронной оболочки Пример, возьмём Фосфор (P) Мы должны расписать что это за элемент такой, то есть Наверху пишем относительную атомную массу(31) Внизу пишем порядковый номер(15) Выглядит так: 31 P 15 И у элемента есть свои орбитали(обозначаются скобочкой),(они бывают разные, вы потом будете проходить) На этих орбиталях «крутятся» электроны(то же что и порядковый номер) Т.к. Фосфор находится в 3 периоде, то будет 3 орбитали Максимальное число электронов на энергетической уровне, это надо запомнить: 1 уровень- 2 электрона, 2у-8эл,3у-18 и тд Итак, у фосфора получится: 31 P ) ) ) 15 2 8 5
Классификация сложных белков по строению простетической группы.
1. Гликопротеины. Простетические группы представлены углеводами и их производными (1–30%), связанными с белковой частью ковалентно-гликозидной связью через ОН-группы (серин, треонин) или NH-группу (лизин, аспарагин, глутамин).
Состав простетической группы гликопротеинов: моносахариды (альдозы, кетозы); олигосахариды (дисахариды, трисахариды и т.д.); полисахариды (гомополисахариды, гетерополисахариды).
Функции гликопротеинов:
- рецепторы клеточных мембран;
- интерфероны;
- белки плазмы крови (кроме альбуминов);
- иммуноглобулины;
- групповые вещества крови;
- фибриноген, протромбин;
- гаптоглобин, трансферин;
- церулоплазмин;
- мембранные ферменты;
- гормоны (гонадотропин, кортикотропин).
2. Липопротеины — содержат липиды нескольких классов в качестве простетической группы, связаны с липидами и холестерином за счет различных нековалентнвых сил.
3. Фосфопротеины — сложные белки. Простетическая группа представлена фосфорной кислотой. Остатки фосфата соединяются с белковой частью молекулы сложноэфирными связями через гидрокси-группы аминокислот серина и треонина. Включают казеины — белки молока, вителлины — белки яичного желтка, овальбумин — белок куриного яйца. Большое количество содержится в ЦНС. Многие важные ферменты клетки активны только в фосфорилированной форме. Фосфопротеины — источник энергетического и пластического материала.
4. Хромопротеины (ХП) — сложные белки, простетическая группа которых придает им окраску. Гемопротеины — простетическая группа, имеет геминовую структуру. Флавопротеины — простетическая группа — ФАД или ФМН.
5. Металлопротеины — содержат ионы одного или нескольких металлов, соединенных координационными связями с функциональными группами белка. Часто являются ферментами.
Содержание металла в металлопротеинах: ферритин, трансферрин — Fe; алкогольдегидрогеназа — Zn; цитохромоксидаза — Cu; протеиназы — Mg, К; АТФ-аза — Na, К, Са, Мg.
Функции ионов металлов:
- являются активным центром фермента;
- служат мостиком между активным центром фермента и субстратом, сближают их;
- служат акцепторами электронов на определенной стадии ферментативной реакции.
6. Нуклеопротеины — сложные белки, в которых небелковый компонент — нуклеиновые кислоты — ДНК или РНК связаны многочисленными ионными связями с белковыми компонентами положительно заряженных аминокислот — аргинина и лизина. Поэтому нуклеопротеины относятся к поликатионам (гистоны). Белковые компоненты подвергаются обмену, как простые белки.