1) в молекулах предельных углеводородов атомы углерода связаны между собой простой (одинарной) связью;
2) остальные валентности насыщены атомами водорода;
3) алканы также называются насыщенными углеводородами, или парафинами;
4) первым членом гомологического ряда алканов является метан (СН4);
5) начиная с пятого углеводорода название образуется от греческого числительного, которое указывает число углеродных атомов в молекуле;
6) в гомологическом ряду наблюдается изменение физических свойств углеводородов: а) повышаются температуры кипения и плавления; б) возрастает плотность;
7) алканы начиная с четвертого члена ряда (бутана) имеют изомеры.
Номенклатура алканов и их производных.
При отрыве атома водорода от молекулы алкана образуются одновалентные частицы, которые называются углеводородными радикалами.
Радикалы образуются не только органическими, но и неорганическими соединениями.
Если отнять от молекулы углеводорода два атома водорода, получаются двухвалентные радикалы.
Объяснение:
Аминокислоты включают две функциональные группы – аминогруппу -NH2 и карбоксильную группу -COOH. Наличие двух групп обуславливает амфотерность аминокислот: соединения обладают свойствами оснований и кислот.
ФУНКЦИИ БЕЛКОВ
1. Каталитическая (более 4000 белков — ферменты).
2. Сократительная (актин, миозин и т. д.).
3. Структурная (белки плазматических мембран, коллаген, эластин и др.).
4. Транспортная (транспорт веществ в крови и клетке: гемоглобин, цитохром с, ли-
попротеины и др.).
5. Защитная (антитела, иммуноглобулины).
6. Регуляторная (факторы роста и дифференцировки клеток и др.).
7. Гормональная (гормоны гипоталамуса, гормон роста и др.).
8. Буферная (гемоглобиновый белковый буфер, поддержание рН крови).
9. Резервная или запасная (казеин, овальбумин и др.).
10. Токсины (ботулинический, холерный).
11. Антибиотики (неокарциностатин и др.).
12. Рецепторная (родопсин, хеморецепторы и др.).
13. Белки, поддерживающие онкотическое давление в клетках и крови.
14. Энергетическая (в очень малой степени, т. к. продукты гидролиза белка служат
источником энергии только в особых условиях, например, при голодании).
Белки – это сложные высокомолекулярные природные соединения, построенные из
-аминокислот. В состав белков входит 20 различных аминокислот, отсюда следует огромное многообразие белков при различных комбинациях аминокислот. Как из 33 букв алфавита мы можем составить бесконечное число слов, так из 20 аминокислот – бесконечное множество белков. В организме человека насчитывается до 100 000 белков.
В
Рис. 1.
Первичная структура белка
Вторичная структура – форма полипептидной цепи в пространстве. Белковая цепь закручена в спираль (за счет множества водородных связей) (рис. 2).
Третичная структура – реальная трехмерная конфигурация, которую принимает в пространстве закрученная спираль (за счет гидрофобных связей), у некоторых белков – S–S-связи (бисульфидные связи)
Четвертичная структура – соединенные друг с другом макромолекулы белков образуют комплекс
Химические свойства белков
При нагревании белков и пептидов с растворами кислот, щелочей или при действии ферментов протекает гидролиз. Гидролиз белков сводится к расщеплению полипептидных связей.
Качественные (цветные) реакции на белки1. Биуретовая реакция (на пептидные связи): раствор белка + NaOH + Cu(OH)2 —> фиолетовое окрашивание2. Ксантопротеиновая реакция (на остатки ароматических аминокислот; происходит нитрование бензольных колец):
раствор белка + HN03 (конц) —> желтое окрашивание
3. Реакция с ацетатом свинца (II) (на содержание серы):
раствор белка + Pb(CH3COO)2 + NaOH —> черный осадок
Белки Это полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. В основном они состоят из углерода, водорода, кислорода и азота. Молекула белка может иметь 4 уровня структурной организации (первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры) . Функции белков: 1) защитная (интерферон усиленно синтезируется в организме при вирусной инфекции) ; 2) структурная (коллаген входит в состав тканей, участвует в образовании рубца) ; 3) двигательная (миозин участвует в сокращении мышц) ; 4) запасная (альбумины яйца) ; 5) транспортная (гемоглобин эритроцитов переносит питательные вещества и продукты обмена) ; 6) рецепторная (белки-рецепторы обеспечивают узнавание клеткой веществ и других клеток) ; 7) регуляторная (регуляторные белки определяют активность генов) ; 8) белки-гормоны участвуют в гуморальной регуляции (инсулин регулирует уровень сахара в крови) ; 9) белки-ферменты катализируют все химические реакции в организме; 10) энергетическая (при распаде 1 г белка выделяется 17 кДж энергии) .
Жиры Жиры (липиды) могут быть простыми и сложными. Молекулы простых липидов состоят из трехатомного спирта глицерина и трех остатков жирных кислот. Сложные липиды являются соединениями простых липидов с белками и углеводами. Функции липидов: 1) энергетическая (при распаде 1 г липидов образуется 38,9 кДж энергии) ; 2) структурная (фосфолипиды клеточных мембран, образующие липидный бислой) ; 3) запасающая (запас питательных веществ в подкожной клетчатке и других органах) ; 4) защитная (подкожная клетчатка и слой жира вокруг внутренних органов предохраняют их от механических повреждений) ; 5) регуляторная (гормоны и витамины, содержащие липиды, регулируют обмен веществ) ; 6) теплоизолирующая (подкожная клетчатка сохраняет тепло) .
