Для попадания в определённый отдел клетки белок должен обладать специфической меткой. В большинстве случаев такой меткой является часть аминокислотной последовательности самого белка (лидерный пептид, или сигнальная последовательность белка), но в некоторых случаях меткой служат посттрансляционно присоединённые к белку олигосахариды.
В процессе эволюции клетками было выработано четыре основных механизма для противодействия агрегации белков. Первые два — повторное сворачивание (переукладка) с шаперонов и расщепление протеазами — встречаются как у бактерий, так и у высших организмов. Аутофагия и накопление неправильно свёрнутых белков в особых немембранных органеллах характерны для эукариотов.
Важность нормальной работы шаперонов для функционирования организма может быть проиллюстрирована на примере шаперона α-кристаллина, входящего в состав хрусталика глаза человека. Мутации в этом белке приводят к помутнению хрусталика из-за агрегирования белков и, как результат, к катаракте.
По механизму катализа Международный союз по биохимии и молекулярной биологии выделяет несколько классов протеаз, среди них сериновые протеазы, аспарагиновые протеазы, цистеиновые протеазы и металлопротеазы.
При макроаутофагии участок цитоплазмы (часто содержащий какие-либо органоиды) окружается мембранным компартментом, похожим на цистерну эндоплазматического ретикулума. В результате этот участок отделяется от остальной цитоплазмы двумя мембранами. Такие двухмембранные органеллы называются аутофагосомами.
Сигнальную функцию выполняют белки-гормоны, цитокины, факторы роста и др.
Гормоны переносятся кровью. Большинство гормонов животных — это белки или пептиды.
Исследования чистых белков в контролируемых условиях полезны для определения их функций: кинетических особенностей каталитической активности ферментов, относительного сродства к различным субстратам и т. п. Исследования белков in vivo в клетках или в целых организмах предоставляют дополнительную информацию о том, где они функционируют и как регулируется их активность.
Объяснение:
(прости если не то)
превращения белков в организме человека
в ротовой полости, глотке, пищеводе белки не подвергаются воздействию специфических ферментов. переваривание белков
начинается в желудке под действием пепсина, который расщепляет их на молекулы меньшего размера (полипептиды).в тонкой кишке на полипептиды воздействуют ферменты кишечного и панкреатического соков (трипсин, химотрипсин, карбоксипептидаза, аминопептидаза). они расщепляют белки до аминокислот, которые
и всасываются в кровь в тонкой кишке. с током крови они проходят через печень, где гепатоциты синтезируют из части поступивших аминокислот белки крови, в том числе белки свертывающей системы. далее аминокислоты поступают в общий кровоток и переносятся ко всем органам и тканям.в клетках они
необходимы в первую очередь для построения собственных белков, специфичных для организма.
белки не могут быть синтезированы из углеводов или жиров. в то же время при недостатке в организме жиров или углеводов белки могут использоваться для синтеза этих веществ. белки не депонируются в
организме и при их дефиците происходит разрушение белков крови (например, антител) или белковых структур ряда органов и тканей. освободившиеся при этом аминокислоты являются исходным материалом для обеспечения жизнедеятельности остальных клеток организма. в обычных условиях белки практически не
служат источником обеспечения организма энергией, они участвуют преимущественно в пластическом обмене.
конечный распад белков приводит к образованию воды, углекислого газа и аммиака, который затем преобразуется в мочевину.
на обмен белков влияют различные гуморальные факторы. гормон
роста (соматотропин), гормоны щитовидной железы (тироксин, трийодтиронин) оказывают анаболическое действие на метаболизм белков. глюкокортикоиды, глюкагон угнетают синтез белка в клетках, увеличивают скорость выведения азота из организма.
синтез белка
процесс синтеза белка происходит на
рибосомах (полисомах) под действием различных ферментов. генетическая информация о структуре белка организма записана на «матрице» — молекуле днк. после завершения синтеза первичной структуры белковой молекулы происходит образование вторичной, третичной структуры в комплексе гольджи , и затем
четвертичной .
подробнее - на -
