1) С увеличением порядкового номера в периоде постепенно заполняются электронами внешние энергетические уровни, количество электронов на последнем уровне соответствует номеру группы и высшей валентности в соединениях с ки-слородом.
2) С увеличением порядкового номера в периоде увеличивается заряд ядра, что вызывает увеличение сил притяжения электронов к ядру В результате радиусы атомов уменьшаются, поэтому атомов отдавать электроны (металлические свойства) постепенно ослабевает и последние элементы периодов являются типичными неметаллами.
Объяснение:
В малых периодах с увеличением зарядов ядер радиус атомов уменьшается, а число электронов на внешнем уровне увеличивается.
Объяснение:cтруктура белков.
Особый характер белка каждого вида связан не только с длиной, составом и строением входящих в его молекулу полипептидных цепей, но и с тем, как эти цепи ориентируются. В структуре любого белка существует несколько степеней организации:
1.Первичная структура белка специфическая последовательность аминокислот в полипептидной цепи.
2.Вторичная структура белка скручивания полипептидной цепи в пространстве (за счет водородной связи между водородом амидной группы NH и карбонильной группы СО, которые разделены четырьмя аминокислотными фрагментами).
3. Третичная структура белка реальная трехмерная конфигурация закрученной спирали полипептидной цепи в пространстве (спираль, скрученная в спираль). Третичная структура белка обуславливает специфическую биологическую активность белковой молекулы. Третичная структура белка поддерживается за счет взаимодействия различных функциональных групп полипептидной цепи: дисульфидный мостик (-S-S-) между атомами серы, сложноэфирный мостик между карбоксильной группой (-СО-) и гидроксильной(-ОН), солевой мостик - между карбоксильной (-СО-) и аминогруппами (NH3).
4. Четвертичная структура белка тип взаимодействия между несколькими полипептидными цепями. Например, гемоглобин представляет из себя комплекс из четырех макромолекул белка.