ответ:Модификационную изменчивость любого признака можно описать количественно с методов вариационной статистики и представить в виде графиков и таблиц. Но изначально создают вариационный ряд и строят на его основе вариационную кривую. Расположите листья (или другие объекты) в порядке нарастания их длины, измерьте длину листовой пластинки;
Определим частоту встречаемости разных вариант. Мы измерили длину каждого листа. Занесём в таблицу наши измерения. Итак, 1 лист имел длину 43 мм; 1- 45 мм; 2 листа 48 мм; 6 листов имели длину 53 мм; 3 – 56 мм и 1 лист 58 мм.
Обнаружили, что чаще всего встречаются варианты со средним значением длинны, реже с большей или меньшей длинной. Также модификационную изменчивость данного признака можно представить в виде графика.
Причина такого распределения вариант в вариационном ряду опять же внешняя среда и реакция на неё, организма.
ВЫВОД: Таким образом, чем однообразнее условия развития, тем меньше выражена модификационная изменчивость, тем короче будет вариационный ряд. А чем разнообразнее условия среды, тем шире модификационная изменчивость. Также изменчивость вариаций зависит и от генотипа.
Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями.
Ниже приведены самые распространённые типы вторичной структуры белков:
α-спирали — плотные витки вокруг длинной оси молекулы, один виток составляют 3,6 аминокислотных остатка, и шаг спирали составляет 0,54 нм [15] (так что на один аминокислотный остаток приходится 0,15 нм) , спираль стабилизирована водородными связями между H и O пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 звена. Спираль построена исключительно из одного типа стереоизомеров аминокислот (L). Хотя она может быть как левозакрученной, так и правозакрученной, в белках преобладает правозакрученная. Спираль нарушают электростатические взаимодействия глутаминовой кислоты, лизина, аргинина. Расположенные близко друг к другу остатки аспарагина, серина, треонина и лейцина могут стерически мешать образованию спирали, остатки пролина вызывает изгиб цепи и также нарушает α-спирали.
β-листы (складчатые слои) — несколько зигзагообразных полипептидных цепей, в которых водородные связи образуются между относительно удалёнными друг от друга (0,347 нм на аминокислотный остаток [) в первичной структуре аминокислотами или разными цепями белка, а не близко расположенными, как имеет место в α-спирали. Эти цепи обычно направлены N-концами в противоположные стороны (антипараллельная ориентация) . Для образования β-листов важны небольшие размеры боковых групп аминокислот, преобладают обычно глицин и аланин.
π-спирали;
310-спирали;
неупорядоченные фрагменты.