Ферменттер тірі клеткаларда пайда болатын және организмдегі биохимиялық процесстерді жылдамдататын белок тектес биологиялық катализаторлар. Олар организмдегі жекелеген химиялық процесстердің жүруін және бүкіл зат алмасу процесстерін тездетеді.
Фермент деген терминді ғылымға 19-ғасырдың басында Я.Б.Ван Гельмонт деген химик енгізген. Бұл сөз латынның Ферментацио-газ бөле отырып ашу деген сөзінен шыққан. Сонымен бірге әдебиетте энзим деген сөз де қолданылады. (эн-ішінде, зиме-ашытқы ) Ферменттерді зерттейтін ғылым саласын энзимология деп атайды.
Ферменттер клетканың тек белгілі бір аудандарында ғана шоғырланған, мысалы тыныс алу ферменттері митохондрияда , белок синтезіне қатысты ферменттер рибосомада шоғырланған.
Ферменттер белок тектес заттар болғандықтан белоктарды бөліп ал әдістерін ферменттерге де қолданылады. (Диализ, тұндыру, хроматография, электрофорез.)
Ферменттер химиялық табиғаты жағынан – белоктық заттар. Ферменттердің тездеткіштік қасиеті оның молекуласында белок барлығына байланысты.
Ферменттер де белоктар тәрізді қарапайым және күрделі болып екі топқа бөлінеді.
Қарапайым ферменттердің молекуласы тек қана белоктардан тұратын бір компонентті ғана болады. Бұларға жататындар- рибонуклеаза, пепсин, амилаза.
Күрделі ферменттердің молекуласы 2 компоненттен тұрады.Белоктық бөлігін апофермент ал белоксыз бөлігін кофермент деп атайды.
Биохимиялық реакцияларда коферменттер 2 түрлі қызмет атқарады.
олар ферменттің активті орталығын қалыптастырады.Жекелеген атомдарды бір субстраттан екіншісіне тасымалдауға қатысады.
Ферменттердің аса тұрақсыздығына байланысты әсері де көптеген факторларға тәуелді келеді. Температураның әсері. Ферменттің ең жоғары активтігі 36-400С байқалады.
Ортаның рН –ның әсері. Әрбір ферменттің өте жоғары
активтік көрсететін қолайлы рН аймағы бар. Мысалы, пепсин рН-1,5 – 2,5; трипсин рН –8, 0-9,0, сілекей амилазасы рН- 6,9 –7,0, уреаза рН – 7, 2-8,0 болғанда ең жоғары активтік көрсетеді.
Талғампаздығы іріктеушілігі. Әрбір фермент, құрылысы жағынан ұқсас тек белгілі – бір субстратқа, немесе заттар тобына ғана әсер етеді. Мәселен, уреаза ферменті бір ғана несеп кәрінін ыдырау реакциясын катализдейді. Ферменттің талғаушылық қасиетінің биологиялық маңызы өте зор, өйткені ферменттер осындай қасиетінің арқасында зат алмасу процесін реттеп отырады. Ферменттің активтігін ортада әртүрлі қоспалардың болуына байланысты. Ферменттің активтігін жоғарылататын заттарды активаторлар, ал баяулататындарды немесе тежейтіндерді ингибиторлар / бөгегіштер деп атайды. Активаторлар ферментативтік реакциялардың жылдамдығын арттырады. Активаторлар талғаулы/ специфические/ және талғаусыз / неспецифические/ болып екіге бөлінеді. Бөгегіштер ферментативтік реакцияларды ішінара, немесе толық тежейді. Талғаулы бөгегіштерге антиферменттер – антипепсин, антитрипсин және т.б жатады. Талғаусыз бөгегіштерге ферменттердің улы заттары /НСN, KCN, NaCN/, ауыр металдардың иондары, сульфидтер және т.б жатады.
Ферменттердің активтігін өлшеу. Ферменттердің активтігі өте жоғары. Олардың шапшандатқыш активтігін сипаттау үшін, «айналым саны» деген ұғым қолданылады. «Айналым саны» деп І моль ферменттің әсерінен І минут уақытта өзгеріске ұшырайтын субстраттың мөлшерін/ моль санымен есептегенде/ айтады. Мысалы, кейбір таза ферменттің «айналым саны» мынандай :
КаталазаН2025 000 000
ПепсинКазеин 40000
Ферменттің активтік орталығы деп оның молекуласының субстратпен түйісетін бөлігін айтады. Реттегіш орталық активтік орталықтан едәуір қашықтықта орналасады. Аллостерлі ферменттер реттегіш орталығы арқылы модулятордың / эффектордың/ молекуласымен байланысқа түседі.
Ферменттердің қазіргі атаулары мен жіктелуін 1961ж Халықаралық биохимиялық Одақтың Комиссиясы бекіткен.
Жаңа жіктеу бойынша бізге белгілі ферменттердің барлығы алты класқа бөлінеді :
Оксидоредуктаза – сутегінің атомдарын немесе электрондарды бөліп және қосып алу арқылы субстраттың тотығу – тотықсыздану процесін үдететін фермент.Трансфераза – атомдардың түрліше топтарының тасымалдану реакциясын катализдейтін фермент.Гидролаза – заттардың түрліше топтарының гидролизіне қатысатын фермент.Лиаза – еселенген байланысты түзе немесе бұза отырып, түрлі атомдар тобын қосып немесе ажыратып алу реакциясын катализдейтін фермент.Изомераза –изомеризация реакциясын катализдейтін фермент.Лигаза /синтетаза/ – АТФ энергиясының есебінен түрлі заттардың синтезделу реакциясын шапшандататын фермент.
Особенности внешнего строения губки определяются разнообразием форм тела, которые для них характерны. Так, представители разных классов могут быть в виде: бокала; чаши; древовидной структуры. Симметрия тела у одиночных форм - разнополярная осевая, у колониальных - смешанная. Каждая особь имеет специальную плоскую подошву, при которой она крепится ко дну или другому субстрату. Важно и хозяйственное значение особей, входящих в тип Губки. Представители используются в следующих нуждах: Являются участниками пищевой цепи, так как сами служат едой для многих животных. Используются людьми для изготовления красивых украшений для тела и интерьера дома. Содержат вещества, позволяющие использовать их в медицинских целях (губка бодяга обладает рассасывающим синяки и ранозаживляющим эффектом). Применяются для создания гигиенических губок - природных натуральных продуктов для косметической отрасли. Используются в технических и других целях. Значение в природе- являются мощным биофильтратором
Кости млекопитающих прочные, многие срастаются вместе. Череп крупный, состоит из меньшего, чем у рептилий, числа костей, так как многие срастаются еще в эмбриональном периоде. Челюсти сильные, вооруженные зубами, которые находятся в углублениях — альвеолах.Позвоночник состоит из следующих пяти отделов: шейного (семь позвонков), грудного (двенадцать позвонков), поясничного (шесть-семь позвонков), крестцового (четыре слившихся позвонка) и хвостового отдела из разного числа позвонков у разных млекопитающих. Позвонки массивные, с уплощенными поверхностями тел. К позвонкам грудного отдела причленя-ются ребра, часть их соединяется с грудиной, образуя грудную клетку. Пояс передних конечностей состоит из парных ключиц и парных лопаток. Кора-коиды (вороньи кости) у большинства зверей редуцированы. У лошадей и собак, у которых ноги движутся только вдоль продольной оси тела, редуцированы и ключицы. Пояс задних конечностей (тазовый пояс) состоит из двух крупных тазовых костей. Каждая из них возникла при срастании лобковой, седалищной и подвздошной костей. Тазовые кости срастаются с крестцом.У млекопитающих сложная система мышц. Наиболее развиты мышцы, двигающие конечности. Они начинаются на костях поясов и прикрепляются к костям свободной конечности. Длинные сухожилия подходят к костям стопы и кисти, что обеспечивает хорошую подвижность конечностей, расширяя их при адаптивные) возможности.Хорошо развиты межреберные дыхательные мышцы, сокращение которых поднимает и опускает грудную клетку. Есть мышцы, которые соединяются с кожей: например мимические мышцы, сокращение которых вызывает подергивание кожи, движение шерстного покрова, вибрисс.У всех млекопитающих грудная полость отделена от брюшной мускулистой перегородкой — диафрагмой. Она широким куполом входит в грудную полость и прилегает к легким.Лабораторная работа № 10Тема. Строение скелета млекопитающих.Цель. Изучить особенности строения скелета млекопитающих.Оборудование: пинцет, лупа, скелет (и его части) кролика (кошки, крысы).Ход работыРассмотрите общее строение скелета. Найдите его части: скелеты головы, туловища, конечностей. Обратите внимание на соединение костей между собой.Рассмотрите скелет черепа. Обратите внимание на размеры мозговой коробки, соединения костей, дифференцированные альвеолярные зубы.Определите отделы позвоночника и особенности их строения.Рассмотрите строение грудной клетки, вспомните ее значение для животного.Рассмотрите строение скелетов поясов и свободных конечностей — передних и задних. Найдите и назовите основные их части. Рассмотрите места прикрепления мышц.Найдите сходство и различия в строении скелетов млекопитающих и пресмыкающихся.Запишите свои выводы в тетрадь, сделайте необходимые рисунки.Нервная система. Центральная нервная система млекопитающих состоит из тех же отделов, что и у других позвоночных (рис. 194). Наиболее развит передний мозг, имеющий крупные полушария. Поверхность полушарий образована несколькими слоями нервных клеток — так называемой корой.Рис. 194. Нервная система млекопитающего: А — общий план строения: 1 — головной мозг; 2 — спинной мозг; 3 — периферические нервы; Б — головной мозг кролика: 1 — обонятельные доли переднего мозга; 2 — полушария переднего мозга; 3 — извилины коры; 4 — промежуточный мозг; 5 — средний мозг; 6 — мозжечок; 7 — продолговатый мозгУ млекопитающих со сравнительно простым поведением (кролики, мыши) полушария гладкие, а у хищных млекопитающих и приматов, отличающихся сложным поведением, кора полушарий имеет многочисленные извилины (складки) и борозды, увеличивающие их поверхность. Крупные полушария переднего мозга прикрывают сверху промежуточный и средний мозг. Хорошо развит мозжечок, где находятся центры координации движений.Периферическая нервная система, как и у других позвоночных, представлена двенадцатью парами черепно-мозговых нервов (отходят от головного мозга) и многочисленными нервами, отходящими от спинного мозга. Мощные нервные стволы направляются от спинного мозга к передним и задним конечностям.Из органов чувств у зверей наиболее развиты обоняние, слух, зрение. Хорошо развиты отделы мозга, связанные с обонятельным, слуховым и зрительным анализаторами.Более сложное строение опорно-двигательной и нервной систем млекопитающих в сравнении с рептилиями свидетельствует об их прогрессивном развитии, дальнейшей дифференцировке в ряду позвоночных и огромных при возможностях.Пищеварительная система у млекопитающих более сложная, чем у пресмыкающихся (рис. 195). Рот окружен мясистыми губами, которые облегчают захват и удержание пищи. Зубы дифференцированы (подразделены на группы) на резцы, клыки, предкоренные и коренные. У представителей разных семейств они развиты по-разному в зависимости от питания и характера корма. Так, у грызунов и зайцев хорошо выражены резцы, у хищников — клыки и т. п.
1.Ферменттердің жалпы қасиеттері.
2.Ферменттің активтік орталығы
3.Ферменттердің қазіргі атаулары мен жіктелуі
Ферменттер тірі клеткаларда пайда болатын және организмдегі биохимиялық процесстерді жылдамдататын белок тектес биологиялық катализаторлар. Олар организмдегі жекелеген химиялық процесстердің жүруін және бүкіл зат алмасу процесстерін тездетеді.
Фермент деген терминді ғылымға 19-ғасырдың басында Я.Б.Ван Гельмонт деген химик енгізген. Бұл сөз латынның Ферментацио-газ бөле отырып ашу деген сөзінен шыққан. Сонымен бірге әдебиетте энзим деген сөз де қолданылады. (эн-ішінде, зиме-ашытқы ) Ферменттерді зерттейтін ғылым саласын энзимология деп атайды.
Ферменттер клетканың тек белгілі бір аудандарында ғана шоғырланған, мысалы тыныс алу ферменттері митохондрияда , белок синтезіне қатысты ферменттер рибосомада шоғырланған.
Ферменттер белок тектес заттар болғандықтан белоктарды бөліп ал әдістерін ферменттерге де қолданылады. (Диализ, тұндыру, хроматография, электрофорез.)
Ферменттер химиялық табиғаты жағынан – белоктық заттар. Ферменттердің тездеткіштік қасиеті оның молекуласында белок барлығына байланысты.
Ферменттер де белоктар тәрізді қарапайым және күрделі болып екі топқа бөлінеді.
Қарапайым ферменттердің молекуласы тек қана белоктардан тұратын бір компонентті ғана болады. Бұларға жататындар- рибонуклеаза, пепсин, амилаза.
Күрделі ферменттердің молекуласы 2 компоненттен тұрады.Белоктық бөлігін апофермент ал белоксыз бөлігін кофермент деп атайды.
Биохимиялық реакцияларда коферменттер 2 түрлі қызмет атқарады.
олар ферменттің активті орталығын қалыптастырады.Жекелеген атомдарды бір субстраттан екіншісіне тасымалдауға қатысады.
Ферменттердің аса тұрақсыздығына байланысты әсері де көптеген факторларға тәуелді келеді. Температураның әсері. Ферменттің ең жоғары активтігі 36-400С байқалады.
Ортаның рН –ның әсері. Әрбір ферменттің өте жоғары
активтік көрсететін қолайлы рН аймағы бар. Мысалы, пепсин рН-1,5 – 2,5; трипсин рН –8, 0-9,0, сілекей амилазасы рН- 6,9 –7,0, уреаза рН – 7, 2-8,0 болғанда ең жоғары активтік көрсетеді.
Талғампаздығы іріктеушілігі. Әрбір фермент, құрылысы жағынан ұқсас тек белгілі – бір субстратқа, немесе заттар тобына ғана әсер етеді. Мәселен, уреаза ферменті бір ғана несеп кәрінін ыдырау реакциясын катализдейді. Ферменттің талғаушылық қасиетінің биологиялық маңызы өте зор, өйткені ферменттер осындай қасиетінің арқасында зат алмасу процесін реттеп отырады. Ферменттің активтігін ортада әртүрлі қоспалардың болуына байланысты. Ферменттің активтігін жоғарылататын заттарды активаторлар, ал баяулататындарды немесе тежейтіндерді ингибиторлар / бөгегіштер деп атайды. Активаторлар ферментативтік реакциялардың жылдамдығын арттырады. Активаторлар талғаулы/ специфические/ және талғаусыз / неспецифические/ болып екіге бөлінеді. Бөгегіштер ферментативтік реакцияларды ішінара, немесе толық тежейді. Талғаулы бөгегіштерге антиферменттер – антипепсин, антитрипсин және т.б жатады. Талғаусыз бөгегіштерге ферменттердің улы заттары /НСN, KCN, NaCN/, ауыр металдардың иондары, сульфидтер және т.б жатады.
Ферменттердің активтігін өлшеу. Ферменттердің активтігі өте жоғары. Олардың шапшандатқыш активтігін сипаттау үшін, «айналым саны» деген ұғым қолданылады. «Айналым саны» деп І моль ферменттің әсерінен І минут уақытта өзгеріске ұшырайтын субстраттың мөлшерін/ моль санымен есептегенде/ айтады. Мысалы, кейбір таза ферменттің «айналым саны» мынандай :
КаталазаН2025 000 000
ПепсинКазеин 40000
Ферменттің активтік орталығы деп оның молекуласының субстратпен түйісетін бөлігін айтады. Реттегіш орталық активтік орталықтан едәуір қашықтықта орналасады. Аллостерлі ферменттер реттегіш орталығы арқылы модулятордың / эффектордың/ молекуласымен байланысқа түседі.
Ферменттердің қазіргі атаулары мен жіктелуін 1961ж Халықаралық биохимиялық Одақтың Комиссиясы бекіткен.
Жаңа жіктеу бойынша бізге белгілі ферменттердің барлығы алты класқа бөлінеді :
Оксидоредуктаза – сутегінің атомдарын немесе электрондарды бөліп және қосып алу арқылы субстраттың тотығу – тотықсыздану процесін үдететін фермент.Трансфераза – атомдардың түрліше топтарының тасымалдану реакциясын катализдейтін фермент.Гидролаза – заттардың түрліше топтарының гидролизіне қатысатын фермент.Лиаза – еселенген байланысты түзе немесе бұза отырып, түрлі атомдар тобын қосып немесе ажыратып алу реакциясын катализдейтін фермент.Изомераза –изомеризация реакциясын катализдейтін фермент.Лигаза /синтетаза/ – АТФ энергиясының есебінен түрлі заттардың синтезделу реакциясын шапшандататын фермент.