При тепловой обработке мяса и мясопродуктов происходят, размягчение продукта, изменения формы, объема, массы, цвета, пищевой ценности, структурно-механических характеристик, а также формирование вкуса и аромата. Характер происходящих изменений зависит в основном от температуры и продолжительности нагрева. Изменение мышечных белков. Тепловая денатурация мышечных белков начинается при 30—35°С. При 65°С денатурирует около 90% всех мышечных белков, но даже при 100°С часть их остается растворимыми.
Наиболее лабилен основной мышечный белок — миозин. При температуре немногим выше 40°С он практически полностью денатурирует. Миоглобин, придающий сырому мясу красный цвет, при денатурации подвергается деструкции. Денатурация миоглоби-на сопровождается окислением ионов двухвалентного железа, входящего в активную группу молекулы этого белка (гем), до трехвалентного. При этом исчезает красная окраска мяса, образуется гемин серо-коричневого цвета. Полная денатурация миоглобина наступает при 80°С. Поэтому по изменению окраски мяса можно судить о степени его прогрева. Так, при температуре 60°С окраска говядины ярко-красная, свыше 60—70°С — розовая, при 70—80°С и выше — серовато-коричневая, свойственная мясу, доведенному до кулинарной готовности.
Причины аномальной (розоватой) окраски мяса, подвергнутого достаточной тепловой обработке, могут быть следующими: использование мяса сомнительной свежести, в котором накапливается аммиак; свежие мясные продукты в нарушение требований технологии разогреты или сварены в хранившемся уже бульоне; повышенное содержание нитратов в мясе.
В результате взаимодействия тела с аммиаком или нитратами образуется вещество (гемохромоген, нитрозогемохромоген), имеющее розовато-красную окраску. Гем, в состав которого входит трехвалентное железо, проявляет себя как индикатор: он имеет серовато-коричневую окраску в нейтральной и слабокислой среде и красную — в щелочной. Свежесваренный бульон имеет слабокислую среду. Порча бульона может протекать по-разному. При прокисании бульона (сдвиг рН в кислую сторону) порчу легко обнаружить, а при сдвиге рН в щелочную сторону (действие гнилостной микрофлоры) изменения менее заметны. Вареное мясо, разогретое в таком бульоне, может приобрести розовую окраску.
Сохранение розовой окраски мяса, подвергнутого тепловой обработке, в любом случае говорит о санитарном неблагополучии. Исключение составляет ростбиф, который готовят с разной степенью прожаренности. Белки саркоплазмы, представляющие собой концентрированный золь, в результате денатурации и последующего свертывания образуют сплошной гель. Белки миофибрилл (уже находящиеся в состоянии геля) при нагревании уплотняются с выделением влаги вместе с растворенными в ней веществами. Диаметр мышечных волокон при варке уменьшается на 36—42%. Чем выше температура нагрева, тем интенсивнее уплотнение волокон, больше потери массы и растворимых веществ.
При жарке мясо прогревается только до 80—85°С в центре изделий, поэтому мышечные волокна уплотняются меньше, чем при варке (при варке температура 95°С). Для доведения мяса до готовности необходимо дальнейшее нагревание денатурированных мышечных белков. В этих условиях происходят более глубокие изменения их — деструкция с образованием таких летучих веществ, как сероводород, фосфористый водород, аммиак, углекислый газ и др. Изменение соединительно-тканных белков. Основные белки соединительной ткани — коллаген и эластин в процессе тепловой обработки ведут себя по-разному. Эластин устойчив к нагреву.
Коллаген при нагревании в присутствии воды, содержащейся в мясе, претерпевает следующие изменения: при температуре 50—55°С коллагеновые волокна набухают, поглощая большое количество воды; при 58—62°С резко сокращается длина коллагеновых волокон, увеличивается их диаметр и они становятся стекловидными; процесс этот называется денатурацией или свариванием коллагена; при дальнейшем нагреве происходит деструкция коллагеновых волокон — распад их на отдельные полипептидные цепочки; коллаген превращается в растворимый глютин. Переход коллагена в глютин — основная причина размягчения мяса. По достижении кулинарной готовности в глютин переходит 20—45% коллагена.
Скорость перехода коллагена в глютин и, следовательно, скорость достижения кулинарной готовности зависят от ряда факторов: вида и возраста животного; особенностей морфологического строения мышцы; температуры; реакции среды и т. д. Те части мяса, в которых коллаген очень устойчив, непригодны для жарки. При повышении температуры распад коллагена ускоряется. Особенно быстро он происходит при температуре выше 100°С (в условиях автоклавирования).
Путь мотоциклиста и пешехода при встречном движении:
Скорость сближения (v + 6) км/ч
Время в пути 5 часа
Расстояние между пунктами 5(v + 6) км
Путь мотоциклиста и велосипедиста при встречном движении:
Скорость сближения (v + 15) км/ч
Время в пути 4 часов
Расстояние между пунктами 4(v + 15) км
Уравнение:
5(v + 6) = 4(v + 15)
5v +5*6 = 4v + 4*15
5v + 30 = 4v + 60
5v - 4v = 60 - 30
v = 30 (км/ч) скорость мотоциклиста
Расстояние между пунктами :
5(30+6) = 5 * 36 = 180 (км)
(или 4*(30 + 15) = 4 * 45 = 180 км )
ответ : 180 км расстояние от Минска до Слуцка.